تتمحور البروتينات، التي تعتبر جزيئات حيوية ضخمة، حول موضوعات متعددة, حيث يمكن تقسيمها بشكل غير رسمي إلى ثلاثة أقسام رئيسية: البروتينات الكروية، والبروتينات الهيكلية، والبروتينات الغشائية. وسنتناول في هذا المقال بالتفصيل كل من هذه الأنواع.
تعريف البروتينات
- تُعرف البروتينات بأنها جزيئات حيوية كبيرة تتكون من سلسلة أو أكثر من الأحماض الأمينية، وتلعب دورًا مركزيًا في تنفيذ مجموعة متنوعة من الوظائف داخل أجسام الكائنات الحية.
- تشمل وظائف البروتينات الاستجابة للمؤثرات، توفير الهيكل الخلوي، تحفيز التفاعلات الأيضية، ونقل الجزيئات عبر المسافات المختلفة داخل الجسم.
- تتميز كل بروتين بتسلسل فريد من الأحماض الأمينية، وهو ما يحدد تسلسل النوكليوتيدات في الجينات التي تشفر هذا البروتين.
- يساهم تسلسل الأحماض الأمينية في تشكيل الهيكل ثلاثي الأبعاد للبروتين، والذي بدوره يؤثر على نشاطه الوظيفي.
تركيب البروتينات
- يتكون البروتين من مركب عضوي كبير ذو وزن جزيئي مرتفع، مكون من مجموعة من الأحماض الأمينية التي ترتبط ببعضها بواسطة روابط ببتيدية.
- تتشكل سلسلة من الأحماض الأمينية تُعرف باسم عديد الببتيد، ويحتوي البروتين عادةً على سلسلة واحدة طويلة على الأقل، بينما توجد أيضًا عديدات ببتيد قصيرة تحتوي على ما يقل عن 20 إلى 30 حمضًا أمينيًا.
- نادراً ما تُعتبر البروتينات التي تُسمى ببتيدات، أو الببتيدات القليلة، ذات ثمانية عشر حمضًا أمينيًا تشمل الشفرة الجينية لأكثر من 20 حمض أميني الذي ينتج البروتين.
الشفرة الجينية
- تشمل الشفرة الجينية لبعض الكائنات مادة السيلينوسيستين، بينما تحتوي بعض العتائق على بيروليسين، وتحدث هذه العمليات أثناء التخليق الحيوي للبروتين.
- بعد عملية التخليق، تخضع الأحماض الأمينية لتعديلات كيميائية من خلال التعديلات بعد الترجمة، والتي تؤثر على خصائصها الكيميائية والفيزيائية.
- ترتبط بعض المجموعات غير الببتيدية ببروتينات معينة وتسمى بمجموعات ضميمية أو عوامل مرافقة، حيث تساعد هذه الجزيئات في تحقيق وظائف محددة.
- يتعلق عمر البروتينات بعمرها النصفي، حيث يُعاد تدويرها عبر آلية خلوية تُعرف بدورة البروتين، حيث تتراوح أعمار البروتينات في خلايا الثدييات بين يوم إلى يومين.
- تشمل البروتينات المضطربة التي تتعرض للهدم بشكل أسرع، حيث يُستهدف تدميرها لكونها غير مستقرة.
علاقة الشفرة الجينية بالبروتينات
- تعتبر البروتينات عناصر حيوية هامة مثل جزيئات عديدات السكريات والأحماض النووية، حيث تساهم في جميع العمليات الخلوية تقريبا.
- تقوم العديد من البروتينات بوظائف إنزيمية تُعزز التفاعلات الكيميائية الحيوية، وهي ضرورية لعمليات الأيض.
- تؤدي البروتينات أيضا وظائف هيكلية وحركية، مثل الميوسين والأكتين الموجودة في العضلات والهياكل الخلوية، حيث تساهم في الحفاظ على شكل الخلية.
- تشارك بعض البروتينات الأخرى في نقل الإشارات الخلوية، والالتصاق الخلوي، ودورة الخلية، والاستجابة المناعية، مما يجعلها ضرورية في غذاء الإنسان والحيوانات.
- تساعد البروتينات في تزويد الجسم بالأحماض الأمينية الأساسية التي لا يمكن تصنيعها مباشرة، مما يجعلها حيوية في عمليات الأيض.
- تستخدم تقنيات متعددة مثل الطرد المركزي والتصفية واستخدام الاستشراب لتنقية البروتينات من المكونات الخلوية الأخرى.
- تُسهّل الهندسة الوراثية تنقية البروتينات من خلال تقنيات محددة، مما يساهم في دراسة البروتينات بشكل فعال.
تقنيات الهندسة الوراثية في تنقية البروتينات
- تتضمن طرق تنقية البروتينات تقنيات مثل الكيمياء النسجية المناعية، البلورات السيني، الرنين المغناطيسي النووي، التطفر الموضعي، ومطيافية الكتلة.
- تتكون معظم البروتينات من سلاسل خطية مكونة من حوالي 20 حمضًا أمينيًا مختلفًا، حيث تتميز جميع الأحماض الأمينية المولدة للبروتين بخصائص بنيوية متشابهة.
- يُعتبر الكربون العنصر الأساسي الذي ترتبط به مجموعة أمينية وسلاسل جانبية ومجموعة كربوكسيلية، باستثناء البرولين الذي يحتوي على حلقة غير تقليدية.
- تؤثر السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية على تركيب البروتين وتفاعلاته الكيميائية بواسطة روابط ببتيدية.
- يتم تعريف الحمض الأميني كـ وحدة بناء عند ارتباطه في سلسلة بروتينية، حيث يشكل هيكلًا مكونًا من الكربون والأكسجين والنيتروجين المرتبط بالعمود الفقري للبروتين.
- تتداخل الروابط الببتيدية وتساهم في بعض الخصائص المميزة للبروتين.
- يُعرف الطرف الذي يحتوي على مجموعة أمينية حرة بالنهاية الأمينية، بينما يُطلق على نهاية البروتين التي تحتوي على مجموعة كربوكسيلية حرة بالنهاية الكربوكسيلية.
كثافة البروتينات داخل الخلايا
- يمكن تقدير أن الخلايا البكتيرية المتوسطة الحجم تحتوي على حوالي مليوني بروتين في كل خلية، في حين أن البكتيريا الأصغر تحتوي على عدد أقل يتراوح بين 50 ألفًا إلى مليون بروتين.
- بالمقارنة، تحتوي خلايا حقيقيات النوى، مثل الخميرة، على حوالي 50 مليون بروتين، بينما تحتوي خلايا الإنسان على مليار إلى ثلاثة مليارات بروتين.
- تتراوح تركيزات البروتينات الفردية في الخلايا بين أعداد قليلة إلى 20 مليون بروتين، بينما لا يتم التعبير عن معظم الجينات المشفرة للبروتين في العديد من الخلايا.
- يعتمد عدد البروتينات على نوع المحفز الخارجي ونوع الخلية، حيث تحتوي الأوردة الليمفاوية على ستة آلاف فقط من البروتينات المشفرة من ضمن العشرين ألفا الموجودة في الجينات البشرية.
- عدد البروتينات المشفرة في الجينوم يختلف بحسب الكائنات وحقيقيات النوى، حيث يحتوي على أرقام مثل 15145 و3200 و2358 و42 بروتين على التوالي.
آلية التخليق الحيوي للبروتينات
1- الخطوة الأولى
- تتكون البروتينات من الأحماض الأمينية باستخدام المعلومات المشفرة في الجينات، حيث يتحدد تسلسل الأحماض الأمينية من خلال تسلسل نوكليوتيدات الجين.
- تتكون الشفرة الجينية من ثلاث مجموعات من النوكليوتيدات تُعرف بالكودونات، حيث يتم ترجمة كل مجموعة من ثلاث نوكليوتيدات إلى حمض أميني، مثل كودون AUG الذي يرمز للميثيونين.
- مع وجود أربعة نوكليوتيدات في الدنا، يصبح العدد المحتمل للكودونات 64، مما يسمح برموز متعددة لأحماض أمينية معينة.
- تُنسخ الجينات المشفرة في الدنا إلى رنا بواسطة إنزيمات مثل بوليميراز الرنا.
2- الخطوة الثانية
- تتضمن الخطوة التالية تعديل ما بعد الترجمة لتشكيل رنا رسول ناضج يُستخدم كقالب لتخليق البروتين عن طريق الريبوسوم في بدائيات النوى.
- يُستخدَم الرنا الرسول بعد إنتاجه مباشرةً أو بعد ارتباطه بالريبوسوم وانتقاله عبر الغشاء النووي.
- تُنتج حقيقيات النوى رنا الرسول داخل النواة، ثم ينتقل إلى السيتوبلازم حيث تحدث عمليات تخليق البروتين.
- تكون نسبة تخليق البروتين مرتفعة في بدائيات النوى مقارنة بحقيقيات النوى، حيث تصل إلى عشرين حمضًا أمينيًا في الثانية.
تخليق البروتين عن طريق الرنا الرسول
- تعرف عملية تخليق البروتين عن طريق الرنا الرسول باسم الترجمة، حيث يرتبط الرنا الرسول بالريبوسوم لقراءة مجموعة من ثلاثة نوكليوتيدات في كل مرة.
- يتم مطابقة كل كودون مع ضد الكودون في جزئ الرنا الناقل، الذي يحمل الحمض الأميني المذكور.
- يعمل الإنزيم المسئول عن تخليق أمينوسيل الرنا الناقل على تحميل الرنا الناقل بالحمض الأميني الصحيح المتوافق مع الكودون الذي تم التعرف عليه.
- يُقاس طول البروتين الناتج بمجموع الأحماض الأمينية وعددها في الكتلة المولية، التي يمكن قياسها بالدالتون.
- يُعتبر الكيلودالتون وحدة قياس للكتل الذرية، حيث يتجاوز طول البروتينات من العتائق إلى حقيقيات النوى إلى البكتيريا، حيث يتراوح عدد الأحماض الأمينية في البروتينات من خميرة 466 إلى 27 ألف حمض.
عمليات التخليق الكيميائي للبروتينات
- تُجرى عمليات تخليق البروتينات الكيميائية القصيرة باستخدام تقنيات التخليق العضوي، مثل الربط الكيميائي.
- تُسمح هذه العمليات بإدخال أحماض أمينية غير طبيعية في سلاسل الببتيد، مثل ربط المسايير الفلورية.
- تُستخدم هذه الطرق في الكيمياء الحيوية وفي عمليات التخليق الكيميائي، لكن لا تنجح في التطبيقات التجارية لأنها لا تسطيع الحفاظ على التركيب الطبيعي للبروتينات.
- تبدأ معظم طرق التخليق الكيميائي من النهاية C وتتحرك نحو النهاية N، وهذا مخالف للتفاعل البيولوجي الطبيعي.
البنيات ثلاثية الأبعاد للبروتينات
1- التعريف النسبي
- تقسم معظم البروتينات إلى هياكل ثلاثية الأبعاد فريدة، التي تحدد شكل البروتين بشكل طبيعي وتساعد في انطوائها.
- يمكن أن تنقسم العديد من البروتينات قائم بذاتها بفضل الخصائص الكيميائية للأحماض الأمينية بينما تحتاج إلى بروتينات مساعدة.
- تتكون الشابرونات من بروتينين يساعدان في تشكيل البنية الأولية، التي تمثل تسلسل الأحماض الأمينية المرتبطة بواسطة روابط ببتيدية.
- توفر البنية الثانوية أنماط تكرارية من الهياكل المستقرة بواسطة روابط هيدروجينية، مثل لولب ألفا وصحيفة بيتا.
- تتوزع البنيات الثانوية في مناطق مختلفة من نفس البروتين، ولها خصائص متكررة.
2- التعريف الفرعي
- تشير البنية الثالثية إلى الشكل العام لجزيء البروتين، حيث تُعبر عن العلاقة الفراغية بين البنيات الثانوية.
- تؤثر العناصر غير المحلية، مثل تأثير كرة الماء والجسر الملحي، على استقرار البنائية الثالثية، والتي تعد ضرورية لوظيفة البروتين.
- تتحرك البروتينات بين عدة هياكل فعلية ويمكن أن تتاح كتشكلات، حيث ينجم هذا التغير تحت تأثير النشاط الوظيفي.
- تعتبر هذه التغيرات، الناتجة عن الأداء الوظيفي، تغييرات شكلية تحدث بسبب ارتباط جزيئات الركيزة بالموقع النشط للإنزيم.
- يمكن أن تؤدي العوامل البيئية مثل الحرارة والتصادم مع جزيئات أخرى إلى تحول البروتينات.
3- التعريف الشامل
- تنقسم البروتينات إلى ثلاثة أقسام رئيسية استنادًا إلى بنيتها الثلاثية: البروتينات الكروية، البروتينات الصلبة، والبروتينات الغشائية.
- تكون معظم البروتينات الكروية قابلة للذوبان في المحاليل وتشمل العديد من الإنزيمات، بينما تحتوي البروتينات الصلبة مثل الكولاجين على خصائص هيكلية.
- تُعد بروتينات الكيراتين والمسؤولة عن تركيب الأظافر والشعر من أهم البروتينات الصلبة.
- تؤدي البروتينات الغشائية وظيفة استقبال وتوفير قنوات للجزيئات القطبية، مما يسهل مرورها عبر الأغشية الخلوية.
- يمكن أن تُنتج معظم الكائنات الحية من الأحماض الأمينية القياسية التي يجب الحصول عليها من الطعام، مما يبرز أهمية البروتين في النظام الغذائي.
